Ваш любимый книжный интернет-магазин
Перейти на
GlavKniga.SU
Ваш город: Алматы
Ваше местоположение – Алматы
 Да 
От вашего выбора зависит время и стоимость доставки
Корзина: пуста
Авторизация 
  Логин
  
  Пароль
  
Регистрация  Забыли пароль?

Поиск по каталогу 
(строгое соответствие)
ISBN
Фраза в названии или аннотации
Автор
Язык книги
Год издания
с по
Электронный носитель
Тип издания
Вид издания
Отрасли экономики
Отрасли знаний
Сферы деятельности
Надотраслевые технологии
Разделы каталога
худ. литературы

Chaperones as a Novel Target Against Amyloids in Parkinson’s Disease.

В наличии
Местонахождение: АлматыСостояние экземпляра: новый
Бумажная
версия
Автор: Ali Chaari
ISBN: 9783659517242
Год издания: 2014
Формат книги: 60×90/16 (145×215 мм)
Количество страниц: 64
Издательство: LAP LAMBERT Academic Publishing
Цена: 23350 тг
Положить в корзину
Позиции в рубрикаторе
Отрасли знаний:
Код товара: 130866
Способы доставки в город Алматы *
комплектация (срок до отгрузки) не более 2 рабочих дней
Самовывоз из города Алматы (пункты самовывоза партнёра CDEK)
Курьерская доставка CDEK из города Москва
Доставка Почтой России из города Москва
      Аннотация: Protein misfolding and amyloid formation is an underlying pathological hallmark in a number of prevalent diseases of protein aggregation, including Parkinson’s disease (PD), Alzheimer’s disease and Type 2 diabetes. Most importantly, the severity of these diseases appears to correlate with the degree of the deposition of amyloid aggregates. The misfolding of ?-synuclein, a protein involved in PD, followed by its aggregation has been shown to be highly cytotoxic and to play a key role in the death of neurons. Thus, the modulation of the aggregation process, promoting the proper folding of ?-synuclein, may be considered as an attractive avenue for a therapeutic intervention. Indeed, molecular chaperones have been shown to assist in the maintenance of a functional proteome in vivo and to prevent protein misfolding, aggregation and amyloid formation.
Ключевые слова: Parkinson's disease, Neurodegenrative diseases, Molecular chaperones, Misfolding, Protein aggregation